Origine de la vie : homochiralité avec les minéraux ?

C'est un défi crucial pour la recherche sur l'origine de la vie. Parmi les nombreux obstacles à la génération abiotique de polymères biologiquement pertinents, l’obtention de l’homochiralité est peut-être l’obstacle le plus difficile à surmonter. Qu’est-ce que l’homochiralité ? Eh bien, toutes les macromolécules de la vie sont composées d’éléments constitutifs qui existent sous forme d’images miroir. L’analogie des mains gauche et droite est la plus couramment utilisée pour transmettre ce concept chimique. À de très rares exceptions près, la vie n’utilise qu’une seule de ces formes.

Les propriétés chimiques des composés reflétés dans un miroir sont équivalentes à toutes fins pratiques. La production de ces éléments constitutifs dans un monde prébiotique, en utilisant des composés très simples comme matière première, devrait donc aboutir à un mélange racémique, ou une distribution 50/50, de ces éléments constitutifs. Cela a déjà été confirmé par l’analyse des composés organiques récupérés d’un astéroïde, comme je l’ai écrit ici en mai.

La production de polymères constitués d’une seule configuration à partir de ce mélange est obligatoire si l’on veut expliquer de manière convaincante à la communauté scientifique l’origine prébiotique de la vie sur Terre. La tâche à accomplir est de proposer des schémas chimiques produisant des polypeptides (protéines) ou de l’ARN à l’aide d’éléments de base homochiraux. Réaliser un tel exploit en solution semble irréalisable, c'est pourquoi l'approche de la soupe prébiotique a été abandonnée par de nombreux scientifiques de l'origine de la vie (OOL). Une meilleure alternative, largement étudiée, consiste à utiliser des surfaces minérales où l'adsorption de produits chimiques organiques pourrait théoriquement sélectionner préférentiellement une configuration d'une paire de molécules chirales.

Ici, je discuterai brièvement de cette approche expérimentale, en notant où les études pertinentes ont mené. Je considérerai d'abord la polymérisation des acides aminés pour former des protéines, suivie des tentatives pour réaliser cet exploit en utilisant des précurseurs d'ARN.

Parmi les études montrant l'efficacité dans l'obtention de courtes longueurs d'acides aminés pour former des oligopeptides, l'une des plus anciennes a été rapportée en 1978 (Lahav N., White D. et Chang S. (1978) Science 201 : 67-69). Le système utilisé, pour faciliter la réaction de condensation afin de former des liaisons peptidiques entre les acides aminés, était l'utilisation de minéraux argileux (kaolinite et bentonite). Des cycles répétés de chauffage, d’évaporation et de réhydratation ont été invoqués, conditions probablement présentes sur une Terre prébiotique. En utilisant l'acide aminé le plus simple, la glycine (n'ayant pas de centre chiral), la diglycine s'est avérée être produite à de faibles niveaux avec des quantités progressivement inférieures jusqu'à des longueurs de pentapeptides. La phase de chauffage-séchage de ce cycle facilite apparemment la réaction de condensation, permettant la formation de liaisons peptidiques.

C’était un début, mais il reste encore beaucoup à faire pour produire des longueurs de polypeptides d’une quelconque importance biologique. Les petites protéines doivent atteindre au minimum 100 à 200 acides aminés pour contribuer efficacement à la fonction biologique. Après cette première lueur d’espoir, de nombreux autres laboratoires ont adopté des approches similaires, testant différentes surfaces minérales et diverses conditions de réaction. Les plus performants ont réussi à produire des polypeptides allant jusqu'aux décamères. Ces études ont clairement montré que plus le polypeptide était produit longtemps, plus il était difficile de l'extraire de la surface minérale, car il était étroitement lié via une multitude de forces de liaison chimiques réparties sur une longue chaîne d'acides aminés. Le succès dans la fabrication de longs polypeptides condamne apparemment le polymère à rester fixé à la surface au lieu d'être libéré en solution selon les besoins de la vie.

Un défaut majeur des études décrites ci-dessus est qu’elles n’ont pas tenté d’expliquer comment la sélectivité homochirale pourrait être renforcée par cette voie. La synthèse de polypeptides avec un mélange racémique d'acides aminés n'offre rien à la vie prébiotique en termes de fonctionnalité. Pour que les protéines assument des structures spécifiques et reproductibles, un ensemble homochiral d’acides aminés doit être utilisé. Dans cet objectif, un laboratoire a rapporté que les paires énantiomères d’acide aspartique s’adsorbent préférentiellement sur les faces opposées présentant une symétrie miroir de la calcite (carbonate de calcium). Il a été proposé que l'acide aspartique, possédant trois groupes fonctionnels (deux acides carboxyliques et un groupe amine), s'oriente avec une sélectivité homochirale vers les groupes chimiques exposés de la calcite. Cela suit logiquement pour expliquer l’enrichissement chiral d’environ 90 pour cent observé.